Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody Fundacji na rzecz Nauki Polskiej za rok 2019, rozpracował enzym, którego działanie może być kluczowe dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stają się bazą dla poszukiwań leku na COVID-19. Enzym, który badał wrocławski zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie.
– To umożliwia mu przeżycie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec. Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu, praktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z poprzedniej epidemii SARS – tłumaczy naukowiec.
Metaforycznie opisuje swoje osiągnięcie jako dorobienie „klucza” do enzymowego „zamka”. Dodaje, że enzym ten był już wcześniej znany, ale stosowano doń miliony kombinacji „kluczy”. Wrocławscy badacze znaleźli jeden, który pasuje do tego enzymu.
– Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał olbrzymi wpływ na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – przypomina prof. Drąg.
Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej pierwszego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego wydarzenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego tego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 –przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dokładnie badać.
Proteaza obecnego wirusa SARS-Cov-2 jest bardzo podobna do proteazy wirusa SARS-CoV z 2002 r., nad którą pracował prof. Hilgenfeld. Jak tłumaczy prof. Drąg, jest to enzym unikalny, który nie występuje u ludzi. Dlatego można się spodziewać, że jeśli powstaną leki w niego uderzające, będą szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. A to oznacza, że będą mniej toksyczne. Zespół z Politechniki Wrocławskiej już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata.
– To jest prezent z mojego laboratorium dla wszystkich zainteresowanych – zaznacza naukowiec. – Opublikowaliśmy jedną z najważniejszych informacji, jakie można mieć o tym enzymie: jego pełną preferencję substratową. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym może się wiązać w kluczowych pozycjach. Możemy powiedzieć, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które już znajdują się na rynku – wyjaśnia prof. Drąg.
Dodaje, że z badań tych mogą teraz korzystać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV-2, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy ktoś ma koronawirusa.
– Obecnie na celowniku mamy inne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest wręcz niesamowite – zaznacza.
Badacze z Wrocławia mogli wykonać swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych. Wypracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i otrzymywać wysoce aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie występują w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Może ona służyć do opracowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został w 2019 roku Nagrodą Fundacji na rzecz Nauki Polskiej w obszarze nauk chemicznych i o materiałach.
źródło: PAP