Wysokorozdzielcze struktury jednego z kluczowych białek fotosyntezy opracowali naukowcy z Uniwersytetu Jagiellońskiego. Efekty ich badań opublikowano w najnowszym numerze „Science Advances”.
W badania zaangażowani byli naukowcy z Zakładu Biofizyki Molekularnej na Wydziale Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego oraz grupy Maxa Plancka Małopolskiego Centrum Biotechnologii UJ. Ich celem było poznanie procesów fotosyntetycznych na poziomie atomowym. Owocem tej współpracy są wysokorozdzielcze struktury cryo-EM kompleksu białkowego cytochrom b6f – jednego z kluczowych białek fotosyntezy. Białko to pełni funkcję nośnika elektronu między plastochinolem a plastocyjaniną, łącząc inne ważne kompleksy białkowe – fotosystemy w funkcjonalną całość.
Pierwsza ze struktur (o rozdzielczości 2,7 Å) pokazuje, w jaki sposób plastocyjanina przyłącza się do dimerycznego kompleksu, aby efektywnie odebrać elektron w trakcie reakcji katalitycznej. Co ciekawe, struktura pokazuje tylko jedną plastocjaninę przyłączoną do dimeru. Druga struktura (o wyjątkowo wysokiej rozdzielczości 2,1 Å) identyfikuje szereg cząsteczek plastochinonu ułożonych w sposób sugerujący istnienie specyficznego kanału umożliwiającego przepływ cząsteczek tego związku przez centrum katalityczne. Zarówno wejście. jak i wyjście tego kanału znajduje się w osobnych rejonach białka, co wskazuje na możliwość jednokierunkowego przepływu cząsteczek chinonu zachodzącego w płaszczyźnie równoległej do powierzchni błony, w czasie którego dochodzi do reakcji katalitycznej. Byłby to całkowicie nowy sposób oddziaływania białka z substratem, różniący się od dotychczas postulowanego modelu, w którym chinon opuszcza centrum katalityczne po reakcji, wycofując się tym samym kanałem, którym uprzednio wszedł do centrum. Struktura uwidoczniła również, że cytochrom b6f specyficznie oddziałuje z fosfoproteiną TSP9 – białkiem biorącym udział w regulacji procesu fotosyntezy w tylakoidach, ale dotąd nie rozważanym jako potencjalny partner cytochrom b6f.
Odkrycie tego oddziaływania rzuca nowe światło na temat sposobu, w jaki może dochodzić do regulacji procesu fotosyntezy na poziomie cytochromub6f z udziałem TSP9 – przekonuje dr hab. Marcin Sarewicz, pierwszy autor pracy, która ukazała się w najnowszym numerze Science Advances.
Naukowcy nie mają wątpliwości, że nowe informacje, jakich dostarczyły opublikowane struktury, przyczynią się do głębszego zrozumienia molekularnych podstaw wydajności energetycznej fotosyntezy, stając się jednocześnie podstawą dalszych badań spektroskopowych.
Szczególnie dlatego, że struktura o rozdzielczości 2,1Å jest obecnie najdokładniejszym modelem cytochromu b6f uzyskanym dla roślin wyższych. Również ze względu na wyjątkowo wysoką rozdzielczość struktury dostarczą modeli do dokonywania obliczeń kwantowo-mechanicznych, celem dalszego zrozumienia fizyko-chemicznych podstaw kluczowych reakcji fotosyntezy katalizowanych przez cytochrom b6f – wyjaśnia dr hab. Sebastian Glatt, lider grupy Maxa Plancka MCB UJ.
Próbki białkowe zostały wyizolowane i scharakteryzowane biochemicznie na Wydziale Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii UJ. Próbki do analizy strukturalnej przygotowano w Laboratorium Biologii Strukturalnej MCB UJ, zaś dane strukturalne zostały zebrane przy użyciu mikroskopu elektronowego Titan Krios G3i w Narodowym Centrum Promieniowania Synchrotronowego SOLARIS. Projekt był finansowany ze środków Fundacji na rzecz Nauki Polskiej.
MK