Badania

Naukowcy z Wydziału Biologii UW opisali mechanizm metylacji białek

Opublikowano: 2019-04-08

forum akademickie
Źródło: www.uw.edu.pl

Naukowcy z Wydziału Biologii Uniwersytetu Warszawskiego we współpracy z badaczami z Uniwersytetu Nauki i Technologii w Hefei i Uniwersytetu w Toronto opisali strukturę przestrzenną niedawno zidentyfikowanej metylotransferazy histydynowej oraz mechanizm reakcji katalizowanej przez ten enzym. Wyniki ich badań opublikowało prestiżowe czasopismo „eLife”.

Enzymy są jednymi z najważniejszych makrocząsteczek występujących w przyrodzie. Dzięki ich aktywności w żywych organizmach mogą zachodzić reakcje chemiczne, a bez nich niemożliwe byłoby życie na Ziemi. Enzymy są obiektem badań wielu dyscyplin naukowych, a w szczególności biochemii oraz biologii strukturalnej. Pierwsza z nich zajmuje się chemicznymi podstawami funkcjonowania enzymów, natomiast druga – ich budową przestrzenną. Dzięki połączeniu sił obu możliwe jest dokładne poznanie mechanizmów działanie tych niezwykle ważnych cząsteczek.

Zespół z Wydziału Biologii UW w składzie dr hab. Jakub Drożak, Sebastian Kwiatkowski i Weronika Tomaka, we współpracy z grupą badawczą prof. Chao Xu z Uniwersytetu Nauki i Technologii w Hefei w Chinach oraz prof. Jinrong Min z Uniwersytetu w Toronto w Kanadzie ustalili strukturę przestrzenną metylotransferazy histydynowej aktyny (enzym SETD3) oraz opisali nowy mechanizm metylacji białek. Metylacja histydyny jest jedną z najsłabiej poznanych modyfikacji występujących w białkach, a opublikowane wyniki stanowią istotny wkład w dotychczasową, nadal niewielką, wiedzę dotyczącą mechanizmów tego zjawiska. W świetle obserwacji, że nadprodukcja enzymu SETD3 jest skorelowana ze złośliwością niektórych nowotworów, przedstawione wyniki będą pomocne w dalszych badaniach nad rolą metylacji aktyny w procesie nowotworzenia. Autorzy przewidują, że w dalszej perspektywie możliwe będzie opracowanie drobnocząsteczkowych związków swoiście hamujących aktywność SETD3, które mogłyby znaleźć zastosowanie w terapii przeciwnowotworowej.

W ubiegłorocznej pracy opublikowanej w „eLife”, zespół naukowców z Wydziału Biologii UW opisał jeden z najsłabiej zbadanych enzymów kręgowców – metylotransferazę histydynową aktyny. Charakterystyka biochemiczna tego enzymu wykazała, że jest on najpewniej zaangażowany w regulację działania komórek mięśni, a zaburzenie jego właściwego funkcjonowania może stanowić ważny etap procesu nowotworzenia. Dotychczasowe badania zespołu pozwoliły poznać tożsamość oraz właściwości molekularne metylotransferazy histydynowej aktyny, otwierając obiecujące perspektywy dalszych badań. Badania zostały sfinansowane w ramach grantu Opus Narodowego Centrum Nauki.

Źródło: UW

Artykuł w czasopiśmie „eLife”.


PARTNERZY

forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie
forum akademickie