Naukowcy z Uniwersytetu Jagiellońskiego rozwiązali trójwymiarową strukturę rybosomu bakterii odpowiedzialnej za rozwój paradontozy. Wyniki badań opublikowano w renomowanym czasopiśmie „Nucleic Acids Research”.
Rybosomy to „fabryki białek”, które są obecne w każdej komórce – od bakterii po człowieka. Choć pełnią tę samą funkcję, ich budowa różni się między gatunkami. Antybiotyki często działają właśnie poprzez zakłócanie pracy rybosomów bakteryjnych, nie szkodząc przy tym ludzkim komórkom.
W dobie narastającej oporności bakterii na istniejące antybiotyki, naukowcy coraz częściej poszukują rozwiązań celowanych – takich, które unieszkodliwiają konkretne bakterie, nie niszcząc przy tym naszej naturalnej mikroflory. Kluczem do tego podejścia jest poznanie szczegółowej budowy rybosomów konkretnych patogenów.
W ramach międzynarodowego projektu zespół prof. Jana Potempy z Wydziału Biochemii, Biofizyki i Biotechnologii Uniwersytetu Jagiellońskiego oraz noblistki (z 2009 r.) prof. Ady Yonath z Instytutu Naukowego Weizmana w Izraelu opracował dokładny model struktury rybosomu Porphyromonas gingivalis. Pracami kierowała dr Disha Gajanan-Hiregange.
Badacze odkryli unikalne cechy tego rybosomu – elementy różniące go od rybosomów innych bakterii oraz mechanizm oporności na antybiotyk – erytromycynę. Zidentyfikowali również unikalne białko bL38, obecne tylko w rodzinie Bacteroidetes, niezbędne do przetrwania tej bakterii. Udało się także wykryć nietypową modyfikację rRNA – m2G1408. Odkrycia te otwierają nowe możliwości projektowania precyzyjnych antybiotyków, które będą działać wyłącznie na P. gingivalis, minimalizując skutki uboczne terapii. Co więcej, wyniki sugerują, że już istniejący antybiotyk – lefamulina, stosowany w leczeniu zapaleń płuc – może być skuteczny także w zwalczaniu paradontozy.
Wyniki badań opublikowano na łamach czasopisma „Nucleic Acids Research”.
MK, źródło: UJ